前篇简捷首先收容了氢化酶。 氢化酶催化氢分子(H2 )、质子(以及电子) )的降解潜能，个中电子不能独立生存，必须是原子或分子的整体。 确认了氢化酶除了催化H2降解可能性的活性位点外，还应该具有提供电子和采用电子的模块。 理论上，分支品种的氢化酶主配分支模块类似积木。
[NiFe]和[FeFe]氢化酶的组织。 Lubitz Wolfgang，2014
复合物I(NADH:泛醌氧化恢复酶，EC 1.6993 )在线粒体和细菌呼吸链中存活严密，与氢化酶有自然联系，是细胞内能量转化收集的主要组成部分。 复合体I的分析有助于理解细胞的能量代谢。
细胞的能源工厂：线粒体
线粒体(mitochondrion )是低等生物细胞的能量工厂，一般细胞存在所需能量的90%以上由线粒体呼吸链提供。 线粒体由双层膜覆盖，由外向内可分为线粒体外膜、膜间隙、内膜及基质四个功能区。
线粒体外膜粗糙，通透性高； 线粒体内膜内打褶成线粒体嵴，通透性低。 线粒体嵴存活使内膜视面积增大，内膜含有150多种蛋白质，呼吸电子传递链酶系统均位于内膜上。 这两层膜将线粒体分成两个隔室，两个线粒体膜之间是线粒体膜间隙，今天早上包裹在线粒体内膜的是线粒体基质。
真核生物线粒体电子传递链是能量代谢的中间位点，线粒体内膜上5个复合体(复合体、、、、)为线粒体呼吸电子传递链) respiratory electron-transport chain，etsport 葡萄糖等代谢产生的具有恢复性的NADH等分子，经过呼吸链复合体I/iii-iii-iiv的有序作用，将电子传播到氧鼓天生的水中； 同时将质子泵入线粒体膜间隙，在线粒体内膜两侧形成电化学梯度。 该电化学梯度包括膜电位(h带正电荷)和pH梯度(h也决定酸度)的两个组成整体。
哺乳动物线粒体膜电位约180mV左右，pH梯度约1单元(60mV异常)，其总能量约240mV。 超过5nm膜的60mV的电位，与向1cm的膜施加120000 V的电位异常高！ 当h经过植入内膜的ATP裂解酶(呼吸链复合体v，F0F1 ATPase )“分子马达”返回线粒体基质时，通用能量币ATP可能开始裂解(Chen L B，1988 )； 膜具有特定的通透性，质子跨膜渗出也是生物系统发热的主要原因。
跨线粒体生物膜的电化学梯度是生物系统进化的储存额外氧化恢复能量的机制，也称为化学渗出机制，它是细胞的主要能量来源，在细胞生理功能中起主要作用。 关于将化学能转化为生物能的方法，生物系精巧，各个化学反应的能量掌握得不太好。 然而，化学能转化为生物膜之间的电化学梯度后，膜电位的掌握弹性增强，电位自身的起伏既可以调节电子的传播速度，也可以调节ATP的生长和发热等。 我们在细胞争论中常常测量线粒体膜电位，它是细胞能量环境和线粒体功能的分解。 不仅是线粒体，明天2下午细胞膜也被错误地称为，细胞膜两侧也存在电位差。 细胞膜上有质子、钠离子、钾离子、钙离子等离子通道，对细胞功能有很大影响。
复合物和氢化酶
线粒体胶体I(NADH:泛醌氧化恢复酶)是线粒体电子传播链中的第一个酶，胶体I催化负氢离子从NADH转化为FMN，两个电子经过胶体I的一系列FeS团簇电子从N2转换为辅酶q (也称为泛醌)，QH2将电子传播到复合体中，自身被氧化成为q，q可能会重新循环运用。 复合物I在每次传播电子的同时，可将4个质子从线粒体内膜基质侧向内膜细胞质侧的膜间隙偶联泵入。
NADH在细胞内常常被计为电子和氢的可溶性载体。 细胞内的良多脱氢反应在线粒体中进行，葡萄糖代谢和脂质代谢等中间产物在脱氢酶的催化下发生脱氢反应，催化剂NAD利用一个负氢离子(一个质子和两个电子)转化为回复型NADH。
复合I提示图。 lehningerprinciplesofbiochemistry
线粒体复合体I存在良多同源酶的存活，它们是跨膜的氧化恢复酶家族。 微生物中生产精深存活氢的跨膜氢化酶(hydrogen gas-evolving membrane-bound hydrogen后天3夜ase，MBH )和醌恢复复合物)(quinone-reducing compompone )
复合体I(NADH:泛醌氧化恢复酶)中有14个老的“中间”亚基组成的l型复合体，7个亲水亚基位于线粒体基质侧，7个疏水亚基位于内膜内。 中间亚基根据功能不同，可以是NADH脱氢酶模块(N-module、NuoE、NuoF及NuoG亚基)、醌模块) Q-module、NuoC、NuoI、NuoB及NuoD亚基NuoD亚基)的三个模块这些亚基从原核生物的细胞膜一直到真核生物的线粒体是保守的，真核生物的线粒体复合体中还含有31个极度合作亚基。
复合物I模式图，Moparthi V K，2011
N模块的E以及F亚基含有FMN以及FeS簇，拥有NADH脱氢酶活性，也许从NADH取得电子；G亚基与[Fe]氢化酶一致，含有也许传播电子的FeS簇。
Q模块采用自来自N模块的电子，并经FeS簇将电子传给辅酶Q，I亚基与铁氧还蛋白如同，B以及D亚基不同与可溶性[NiFe]氢化酶的小亚基以及大亚基如同。值得存眷的是，复合物I中的辅酶Q贯串位点与D亚基氢化酶中的[NiFe]活性位点相对于应。
P模块也称质子易位模块。L、M以及N亚基都与H+/Na+逆向转运体（MrpH+/Na+antiporter）中的蛋白质亚基同源，如MrpA与L同源，MrpD与 M以及N同源， MrpC与K同源，说明KLM亚基大概是被招募到复合物I的。跨膜的H+/Na+逆向转运拥有主要的生物学功能，之后会先容咱们正在这方面的争论线索。
Hongjun Yu, et al. Cell. 2018
今朝的争论以为，复合物 I 是由较小的功能模块配合演变而来。进一步的基因组序列分解发明，Q以及P模块的11个亚基更为集体，N模块则算作电子输入模块（Moparthi V K，2011）。据此从新将复合物I按较为小的酶算作功能模块拆分也许分为三个模块：氢化酶模块、转运模块、电子输入模块。氢化酶模块席卷了Q模块以及P模块的NuoH正在内的两个膜蛋白,与生存于许多厌氧或兼性厌氧微生物中的能量变换氢化酶（Energy-converting hydrogenase, Ech）以及Hyc一致，正在NuoD上含有[NiFe]氢化酶的活性位点。N-模块则算作推广到复合物I的电子输入模块，经过对于NADH的氧化连贯线粒体的TCA轮回以及有氧电子传播链。电子输入模块也也许有其他大局，如F420脱氢酶模块（FpoF），甲酸脱氢酶模块（NuoG）,硫氧还蛋白（Fd）等。
复合物I以及膜贯串氢化酶进化提示图。镍铁活性部位用圆圈示意
Moparthi V K，2011
复合物 I 以及膜贯串氢化酶进化联系说明，复合物 I 的11当中亚单元是膜贯串[NiFe]氢化酶和今朝一切类别复合物I的最终一个独特祖先，正在进化历程中，一些酶仍然是氢化酶，不过逐渐蜕化以及丢掉了一些组分，或有的亚基的功能变得专注化，如NuoL，M以及N的同源蛋白H+/Na+逆向转运体（MrpH+/Na+antiporter）。有些酶取得万世性的电子供体蛋白（如 NADH脱氢酶，硫氧还蛋白等），最终进化成此日的全尺寸复合物 I 。
经过以上的先容也许看进去，线粒体复合物 I 与氢化酶有千丝万缕的关连，稀奇是复合物 I 的Q模块自己就与[NiFe]氢化酶同根生，辅酶Q采用电子的N2位点与[NiFe]氢化酶的活性焦点对于应，不过正在线粒体复合物 I 中，与活性焦点金属配位的半胱氨酸渐变导致氢化酶的活性“耗费”，由辅酶Q“代替”H+采用电子，这也是现有的争论以为线粒体复合物 I 没有再拥有氢代谢才略的缘由。
不过，对于复合物 I 还有良多未解之谜，如电子的传播是若何导致质子泵出的？电子、质子、负氢离子、辅酶Q、氢分子（H2)、和咱们正在第一篇“生命中的氢元素”先容的氢键正在酶活性位点四周是何如的生存办法？即使复合物 I 的精巧组织一经剖析，但电子传播是若何偶联质子泵出的细节还有待揭秘，只怕还有良多没有思虑到的因素。咱们推想氢分子是有大概以某种办法到场酶的活性焦点的这些历程的。接下来的课题便是氢分子是否能与酶分子影响？氢分子是若何与酶分子产生影响的？
下一篇将先先容咱们对于氢分子与乙酰胆碱酯酶以及辣根过氧化物酶影响的发端争论了局。之后将渐渐先容咱们对于氢分子与线粒体和氢分子与细胞膜的相干争论了局。
参照文献
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